viernes, 11 de junio de 2010

ACIDOS NUCLEICOS.


Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes.
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos).
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina).
El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma.
El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno
El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas.

martes, 11 de mayo de 2010

estructura cuaternaria



Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos, dando como resultado la estructura cuaternaria.
Una de las proteínas más grandes, es la piruvato deshidrogenasa, que se localiza en las mitocondrias, contiene 72 cadenas polipeptídicas. Los polipéptidos individuales son subunidades de una gran proteína.Las estructuras cuaternarias se unen por los mismos tipos de uniones químicas encontradas en la estructura terciaria, incluyendo una variedad de uniones débiles y de los puentes de disulfuro

Una molécula de fosfatasa alcalina totalmente funcional, mostrada arriba, contiene dos cadenas polipeptídicas, cada con un sitio activo capaz de hidrolizar el fosfato. Este es un ejemplo de un homomultímero, donde ambas subunidades son idénticas. Las proteínas con la estructura cuaternaria pueden también ser heteromultímeros, como en el caso de hemoglobina, cuyas subunidades no son del todo idénticas.No confundir el término "polipéptido" con el término "proteína." Polipéptido refiere a la estructura de una cadena única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (la terminación N y un grupo carboxilo (la terminación C). Proteína se refiere a la unión funcional total, creada cuando uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades funcionales. Algunas proteínas consisten en una cadena de polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen múltiples polipéptidos, y átomos inorgánicos como el zinc, el hierro y el magnesio.

estructura terciaria


La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos
apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).

estructura secundaria


La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

estructura primaria




La estructura primaria hace referencia a la desagregación de la empresa en sus principales unidades organizativas. La estructura operativa plantea los problemas de organización y funcionamientos internos de dichas unidades organizativas básicas, así como su vinculación con otras unidades.
Criterios para la definición de la estructura primaria. La definición de la estructura primaria es un problema de diferenciación de las actividades de la empresa. Existen los siguientes criterios para la desagregación:
Por propósitos: Productos, clientes, áreas geográficas o mercados, es decir, de acuerdo con una meta determinada.
Por procedimientos: Especialización de actividades, de manera que las tareas se agrupan por funciones o por procesos.
Tipos de estructura primaria.
La estructura simple: Es la estructura utilizada en empresas pequeñas dominadas por un empresario director. Esta estructura es altamente informal, la coordinación de las tareas se hace vía supervisión directa, hay poca especialización de tareas y escasa formalización. El sistema de información es elemental. El poder está centralizado. Este tipo de estructura es útil para aplicar estrategias de "nicho" o segmentación y de diferenciación. Su utilización queda reducida a pequeñas empresas, ya que el crecimiento del volumen de ventas genera la necesidad de algún tipo de división del trabajo y su consecuente especialización.
La estructura funcional: Supone la utilización de los criterios por procedimiento o procesos para la definición de la estructura primaria. En ella, por tanto, las tareas se regulan por funciones o procesos (producción, comercialización, administración, etc.) de modo que se utilizan funciones comunes para todos los productos de la empresa. Williamson la denomina "estructura U" (U-form), dado que sólo puede existir como unidad, al ser difícil que sobrevivan funciones desgajadas. Su mayor ventaja en la especialización de tareas y tienen dos inconvenientes como son que se corre el riesgo de crear departamentos estancos y que tiene dificultad para adaptarse a entornos no estables Las estructuras funcionales son adecuadas cuando la actividad de la empresa se centra en un producto o en varios muy relacionados, tanto desde el punto de vista tecnológico como de mercado. Puede aprovecharse la especialización y la economía de recursos sin originar coste de coordinación. Cuando el número de productos aumenta, los problemas administrativos crecen y los costes de coordinación se disparan.
La estructura divisional: Se basa en la agrupación de unidades por criterios de propósito (productos, clientes, áreas geográficas o mercados). Esta estructura está formada por unidades autónomas (divisiones) y una dirección central que se ocupa de los problemas estratégicos, la asignación de recursos y el control. La separación de funciones estratégicas y operativas hace posible que la dirección se centre en los objetivos globales y que las divisiones aprovechen sus potencialidades al actuar como "cuasi-empresas" independientes. La división, por su parte, presenta su propia estructura primaria. Williamson la denomina "estructura M" o múltiple (M-form). Tiende a ser un sistema más descentralizado que la funcional. La dirección central conserva una serie de funciones "staff" que proporciona de forma centralizada, como son financiación, compras, I+D, o asesoría legal y jurídica. Cada división es considerada como un centro de beneficios y controlada por sus resultados. La estructura divisional se hace necesaria cuando existe una gran diversidad en términos de variables bien de producto o bien de mercado. La no existencia de interrelación entre productos y mercados (diversificación conglomerada) puede conducir a la empresa hacia una divisionalización radical, en la que se hace difícil la asunción de un papel estratégico aglutinador por parte de la alta dirección. Por ello, la evolución en estos casos suele ser hacia a creación de compañías holding, en las que la oficina central se limita a ejercer un control financiero respecto de las divisiones establecidas.
La estructura matricial: Adopta simultáneamente dos criterios de diferenciación, por procedimiento y por propósito. La estructura matricial es el resultado de conjugar dos, o incluso más, estructuras de autoridad. Por tanto, combina al mismo tiempo departamentos funcionales y divisiones por productos o áreas geográficas. De esta forma, se trata de captar las ventajas de una y otra opción, evitando sus inconvenientes. Por otro lado, dota a la empresa de una gran flexibilidad al poder dirigir su atención hacia problemas vinculados a, por ejemplo, los productos o los mercados, sin perder de vista los inherentes a los aspectos funcionales de cada uno de ellos. Suele presentar problemas de control y conflictos entre las dos dependencias jerárquicas, lo que exige el establecimiento de mecanismos adicionales de coordinación o de enlace. La estructura matricial exige para su implantación una preparación o cultura organizativa especial por parte de las personas que vayan a participar en ella. Estos riesgos pueden hacer plantear a la empresa la adopción de mecanismos de integración específicos que, con un planteamientos más tradicional, eviten llegar a la estructura matricial completa. Las condiciones en las que se hace necesaria una estructura matricial pueden resumirse en tres:
Necesidad de adoptar un criterio dual: Consecuencia de la existencia de dos dimensiones esenciales con similares niveles de diversidad o heterogeneidad.
Necesidad de compartir recursos escasos y valiosos.
Necesidad de una alta capacidad de procesamiento de información.

jueves, 29 de abril de 2010

proteina fibrosa


Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural (
colágeno y queratina)
Reguladora (
insulina y hormona del crecimiento),
Transportadora (
hemoglobina),
Defensiva (
anticuerpos),
enzimática (sacarasa y pepsina),
Contráctil (
actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos
péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado
proteoma.

ptoteina globulares


Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fiEl término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.
La
estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.brosas prácticamente insolubles.

viernes, 23 de abril de 2010

aminoacidos


Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al
carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas
polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Contenido:
1 Estructura general de un aminoácido
2 Clasificación
2.1 Según las propiedades de su cadena
2.2 Según su obtención
3 Aminoácidos codificados en el genoma
4 Aminoácidos modificados
5 Propiedades
6 Reacciones de los aminoácidos
7 Referencias
8 Véase también
9 Enlaces externos

CLASIFICACION:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o
ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o
básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención

viernes, 12 de marzo de 2010

ESTEREOISOMERIA


La estereoquímica es el estudio de los compuestos orgánicos en el espacio. Para comprender las propiedades de los compuestos orgánicos es necesario considerar las tres dimensiones espaciales.

Molécula e imagen especularLas bases de la estereoquímica fueron puestas por Jacobus van’t Hoff y Le Bel, en el año 1874. De forma independiente propusieron que los cuatro sustituyentes de un carbono se dirigen hacia los vértices de un tetraedro, con el carbono en el centro del mismo.

carbohidratos


Los carbohidratos, hidratos de carbono y también simplemente azúcares. En su composición entran los elementos carbono, hidrógeno y oxígeno, con frecuencia en la proporción Cn(H20)n, por ejemplo, glucosa C6(H2O)6 de aquí los nombres carbohidratos o hidratos de carbono.
Estos compuestos, abarcan sustancias muy conocidas y al mismo
tiempo, bastante disímiles, azúcar común, papel, madera, algodón, son carbohidratos o están presentes en ello en una alta proporción.

el agua


el agua es indispensable para la vida del ser humano o todo ser vivo que existe en el planeta tierra .
ya que sin ella no podemos sobre vivir aun que muchos la desperdicien .
el agua es el medio de la mayoria de las reacciones quimicas.
obtiene un color verdoso azulado cuando se encuentra en grandes cantidades de agua.
el agua no tiene color , sabor y mucho menos olor.